Cili është funksioni i proteinave enzimë? Funksioni enzimatik i proteinave: Shembuj

Puna e trupit tonë - një proces shumë kompleks në të cilin miliona qeliza të përfshira, mijëra të substancave të ndryshme. Por nuk është një fushë e cila është tërësisht e varur nga proteina të veçanta, pa të cilat jeta e njeriut ose të kafshëve do të ishte krejtësisht e pamundur. Si ju ndoshta mendoi, ne po flasim tani rreth enzimeve.

Sot ne do të konsiderojmë enzimatik funksionin e proteinave. Kjo është një zonë e madhe e biokimisë.

Që në bazë të këtyre substancave janë kryesisht proteina, atëherë ata mund të konsiderohen nga ana e tyre. Ju duhet të dini se për enzimat herë të parë u zbuluan në '30 të shekullit të 19-të, vetëm shkencëtarët morën më shumë se një shekull, në mënyrë për të arritur në një përkufizim pak a shumë uniforme për ta. Pra, çfarë funksioni është kryer nga enzimat e proteinave? Në këtë, si dhe struktura dhe reagimet e shembujt e tyre ju do të mësojnë nga ky nen.

Ju duhet të kuptoni se jo çdo proteina mund të jetë një enzimë, edhe në teori. proteinat sferike vetëm formojnë aftë për të ekspozuar aktivitetin katalitik në lidhje me komponimet e tjera organike. Si me të gjitha përbërjet natyrore në këtë klasë, enzimat janë të përbërë nga mbetjet amino acide. Vini re se funksioni enzimatike e proteinave (shembuj të cilat do të jenë në artikull) mund të kryhet vetëm nga një masë dhëmballë të cilit është më i vogël se 5000.

Çfarë është një enzimë, përkufizimi modern

Enzimat - një katalizator të biologjik origjinës. Ata kanë aftësinë për të përshpejtuar reagimin, për shkak të kontaktit të ngushtë mes reactants (substrate). Ne mund të themi se funksioni enzimatike e proteinave - një proces disa catalysis i reaksioneve biokimike që janë unike për një organizëm të gjallë. Vetëm një pjesë e vogël e tyre mund të riprodhohet në laborator.

Duhet të theksohet se në këtë zonë ka pasur disa zbulim i madh në vitet e fundit. Shkencëtarët kanë ardhur gradualisht afër krijimit enzima artificiale që mund të përdoret jo vetëm për qëllime ekonomike, por edhe mjekësi. Ajo është zhvilluar enzimat që në mënyrë efektive mund të shkatërrojë edhe zona të vogla të kancerit fillestare.

Cilat pjesë të enzimës përfshirë direkt në reagim?

Vini re se, në kontakt me substrate nuk përfshin të gjithë trupin e enzimit, por vetëm një pjesë të vogël e cila është quajtur vendi aktive. Kjo është prona e tyre kryesor i komplementaritetit. Ky koncept nënkupton se enzimë është e përshtatshme në mënyrë ideale në substrate në formën dhe në pronat e tyre fizike dhe kimike. Ne mund të themi se funksioni i enzimeve në këtë rast është si në vijim:

• uji i tyre zbret nga sipërfaqja shell.
• Ka një deformim të caktuar (polarizimi, për shembull).
• Pasi që ata janë të rregulluar në një mënyrë të veçantë në hapësirën, ndërsa lëviz më pranë njëri-tjetrit.

Këta faktorë çojnë në përshpejtimin e reagimit. Tani, le të bëjmë një krahasim në mes të enzimave dhe katalizatorët inorganike.

Siç mund ta shikoni, funksioni enzimatik i proteinave kërkon specifikat. Në vetvete do të shtoni edhe se shumë prej këtyre proteinave kanë edhe specie të veçanta. Ta themi thjesht, enzimat e njeriut vështirë se i përshtatshëm për një derr gini.

informacion të rëndësishëm në lidhje me strukturën e enzimave

Struktura e këtyre komponimeve është e izoluar menjëherë tre nivele. Struktura primar mund të identifikuar nga mbetjet amino acide të cilat janë pjesë e enzima. Që funksionin enzimatik të proteinave, shembuj të cilat i kemi cituar në mënyrë të përsëritur në këtë artikull, mund të kryhet vetëm nga kategori të caktuara të komponimeve, për të identifikuar ato pikërisht në këtë bazë është mjaft e vërtetë.

Si në nivelin sekondar, to aksesore përcaktohet me anë të llojeve të tjera të obligacioneve që mund të ndodhë midis këtyre mbetjeve amino acide. Kjo hidrogjeni komunikim, elektrostatike, hidrofobik, dhe Van Der ndërveprime Waal-it. Si rezultat i tensionit që shkaktojnë këto lidhje në pjesë të ndryshme të enzimë prodhuar α-spirale, lak dhe b-fillesa.

Struktura terciar është rezultat i faktit se pjesë relativisht të mëdha të zinxhirit polypeptide thjesht dele. Fijet rezultuese quhen domene. Së fundi, formimi përfundimtar i kësaj strukture bëhet vetëm pas një ndërveprim të qëndrueshëm të vendosur në mes të fushave të ndryshme. Ajo duhet të mbahet mend se formimi i domeneve veten duke shkuar në një mënyrë krejtësisht të pavarur nga njëri-tjetri.

Disa karakteristika domain

Në mënyrë tipike, zinxhiri polypeptide nga të cilat ata janë formuar, përbëhet nga rreth 150 mbetje amino acide. Kur fusha të ndërveprojnë me njëri-tjetrin, formuar sferë. Që funksioni është kryer nga faqet e enzimatike aktive bazuar në to, duhet të kuptojnë rëndësinë e këtij procesi.

vetë domeni karakterizohet nga fakti se ndërmjet mbetjeve amino acide në strukturën e saj ekzistojnë ndërveprime shumta. Numri i tyre është shumë më i lartë për ato reagimet mes vete fusha. Kështu, zgavrën ndërmjet tyre relativisht "të prekshme" të veprimeve të tretës të ndryshme organike. Vëllimi i rendit të 20-30 angstrom kub që i përshtatet disa molekulave të ujit. fusha të ndryshme shpesh kanë një strukturë krejtësisht të veçantë tre-dimensionale, e cila është e lidhur me ushtrimin e funksioneve të krejtësisht të ndryshme.

faqet aktive

Si rregull, faqet aktive janë të vendosura në mënyrë rigoroze në mes të fushave. Prandaj, secila prej të cilave luan një rol shumë të rëndësishëm në rrjedhën e reagimit. Për shkak të kësaj marrëveshje e fushave gjetur fleksibilitet të konsiderueshëm, lëvizshmërinë në fushën e enzimë. Kjo është jashtëzakonisht e rëndësishme, pasi që funksioni enzimatike kryhet vetëm ato komponime që të përshtatshme mund të ndryshojë pozicionin e saj hapësinor.

Ndërmjet gjatësi bonove polypeptide në trupin e enzimë, dhe nga funksionet si komplekse ato të kryera, ka një lidhje të drejtpërdrejtë. Roli komplikim arritur të dyja duke formuar faqen aktive të reaksionit në mes domenin katalitik dhe për shkak të formimit të fushave krejtësisht të reja.

Disa proteina, enzima (shembuj - Lizozima dhe glycogen) mund të ndryshojë shumë në madhësi (129 dhe 842 mbetje amino acide, respektivisht), megjithëse reaksioni katalizuar copëtim e lidhje kimike e llojit të njëjtë. Dallimi është se enzimat më masive dhe të mëdha janë në gjendje për të kontrolluar më mirë pozicionin e tij në hapësirë, që siguron stabilitet më të madh dhe shpejtësinë e reagimit.

Klasifikimi kryesor i enzimeve

Aktualisht pranuar dhe përhapur në botë është klasifikimi standard. Sipas saj, ajo qëndron gjashtë klasa kryesore, me subclasses përkatëse. Ne e konsiderojmë vetëm bazë. Këtu ata janë:

1. oksidoreduktaze. Funksioni i enzimave në këtë rast - Stimulimi reagimet Redox.

2. transferase. Mund të kryejë transferimit substrate mes grupeve të mëposhtme:

• njësi të një karboni.
• Mbetjet e aldehidet dhe ketonet.
• Acil dhe glykosil perberesit.
• Alkil (si përjashtim nuk mund të mbajnë CH3) mbetje.
• Bazat azotike.
• Grupet përmbajnë fosforit.

3. Hydrolases. Në këtë rast, funksioni enzimatik është të bashkohet me proteinat e llojet e mëposhtme të komponimeve:

• Esters.
• Glycosides.
• Esteret, dhe thioesters.
• Obligacionet tipit peptid.
• type marrëdhënie CN (me përjashtim të njëjtin peptidi).

4. Lyases. Janë të afta të disengaging grupe me formimin e mëvonshme të një lidhje të dyfishtë. Për më tepër, nuk mund të kryejë procesin e anasjelltë: bashkuar grupet e zgjedhura të dyfishtë obligacione.

5. izomeraze. Në këtë rast, funksioni enzimatik i proteinave është i komplikuar reagime izomerike catalysis. Ky grup përfshin enzimat e mëposhtme:

• Racemase, epimerase.
• Tsistransizomerazy.
• oksidoreduktaze intramolekular.
• transferase intramolekular.
• liazës intramolekular.

6. ligases (i njohur ndryshe si sintetazës). Ata janë përdorur për ndarjen e ATP, ndërsa formimin e disa lidhje.

Është e lehtë të vini re se funksioni enzimatik i proteinave është tepër e rëndësishme, pasi ato janë në një farë mase kontroll pothuajse të gjitha reagimet që po ndodhin çdo të dytë në trupin tuaj.

Ajo që mbetet e enzimës pas ndërveprimit me substrate?

Shpesh, enzimë është një proteinë origjinë rrumbullakët, qendra aktiv i cili perfaqesohet nga mbetjet e saj të njëjta amino acide. Në të gjitha rastet e tjera, në pjesën e qendrës lidhur fort me atë grup proteza ose coenzyme (ATP, për shembull), marrëdhënia është shumë më e dobët. Një katalizator quhet holoenzyme, dhe mbetje të saj, pas heqjes së apoenzyme formuar ATP.

Kështu, sipas kësaj karakteristike enzimeve të klasifikuara në grupet e mëposhtme:

• hidrolazë thjeshtë, liazës, dhe isomerase, të cilat në përgjithësi nuk përmbajnë bazën coenzyme.
• proteinat enzimë (shembuj - disa transaminazave) qe permban nje grup protezë (lipoic acid, për shembull). Ky grup përfshin shumë nga peroxidase.
• Enizmy për të cilat coenzyme rigjenerimin e nevojshme. Këto përfshijnë kinazës, si dhe shumica e oksidoreduktaze.
• katalizatorët tjera, përbërja e të cilave nuk është kuptuar ende plotësisht.

Të gjitha substancat që janë pjesë e grupit të parë, janë përdorur gjerësisht në industrinë ushqimore. Të gjitha katalizatorët e tjera kërkojnë kushte shumë specifike për aktivizimin e tij, dhe për këtë arsye të punojnë vetëm në trup, ose në disa eksperimente laboratorike. Kështu, funksioni enzimatik - kjo është një reagim shumë i veçantë, i cili konsiston në nxitjen e (catalysis) reagime në lloje të caktuara të kushteve të përcaktuara mirë të trupit të njeriut ose të kafshëve.

Çfarë ndodh në vend aktiv, apo pse enzimat punojnë në mënyrë efektive?

Ne kemi përsëritur thënë se çelësi për të kuptuar të catalysis enzimatik është krijimi i qendrës aktive. Ajo është atje se detyrueshme specifike e substratit, i cili në kushte të tilla janë shumë më aktive të reagojë. Në mënyrë për ju për të kuptuar kompleksitetin e reagimeve që po kryhen atje, të japë një shembull të thjeshtë të ndodhë fermentimi glukozës, është e nevojshme edhe një 12 enzimeve! Në mënyrë të barabartë ndërveprim vështirë bëhet e mundur vetëm për shkak të faktit se një proteine që kryen funksionin enzimatik ka shkallën më të lartë të veçantisë.

Tipe të enzimave specificitet

Kjo është absolute. Në këtë rast, specifika është treguar vetëm një, të përcaktuara në mënyrë rigoroze lloj enzimë. Kështu, Ureaza bashkëvepron vetëm me ure. Me qumësht lactose si ajo hyn në reaksion nën asnjë kusht. Kjo është ajo që funksioni është kryer nga proteinat, enzimat në trup.

Përveç kësaj, grupi nuk është specifika absolute e pazakontë. Siç mund të kuptohet nga emri, në këtë rast nuk është "pranimi" në mënyrë rigoroze për një klasë e komponimeve organike (esters, duke përfshirë alkooleve komplekse ose aldehide). Për shembull, pepsinë, i cili është një nga enzimat kryesore të stomakut, vetëm tregon specificitetin për hidroliza e lidhjeve peptide. Alkool dehidrogjenazë ndërvepron ekskluzivisht alkoolet dhe jo laktikodegidraza ndara gjë tjetër se acideve alfa-hidroksi.

Kjo ndodh gjithashtu se funksioni enzimatik karakteristikë e një grupi të caktuar të komponimeve, por nën kushte të caktuara, enzimat mund të veprojë në krejt të ndryshme nga "qëllimi" e tyre kryesor të një substance. Në këtë rast, katalizator "tenton" të një klasë të caktuar të substancave, por nën kushte të caktuara ajo mund të bashkohet dhe komponimet e tjera (jo domosdoshmërisht ekuivalente). Megjithatë, në këtë rast, reagimi do të shkojnë shumë më ngadalë.

i njohur gjerësisht për aftësinë e trypsin për të vepruar mbi lidhjeve peptide, por pak njerëz e dinë se kjo proteinë që kryen funksionin e enzimës në traktin gastrointestinal, mund të reagojnë me komponimet e ndryshme ester.

Së fundi, ka specifikat e optike. Këto enzima mund të ndërveprojnë me një shumëllojshmëri të gjerë të substancave lista në tërësi, por vetëm me kusht që ata kanë një veti të mirë-përcaktuara optik. Kështu, funksioni enzimatike e proteinave në këtë rast është shumë e ngjashme me parimin e veprimit nuk është enzima, katalizatorët dhe origjinës inorganike.

Cilët faktorë përcaktojnë efikasitetin e catalysis?

Sot, besohet se faktorët që përcaktojnë një shkallë jashtëzakonisht të lartë të efikasitetit të enzimave janë:

• përqëndruar në fuqi.
• Efekti hapësinor orientimi.
• Shkathtësi të qendrës së reaksionit aktiv.

Në përgjithësi, efekti i përqendrimit të substancave nuk ndryshon nga ajo në reaksionet inorganike catalysis. Në këtë rast, një përqendrim i substrate të tillë, e cila është disa herë më e madhe se një vlerë të ngjashme për të gjitha gjërat e tjera të vëllimit të zgjidhjes në qendër aktive. Në qendër të reagimit selektive llojet substanca molekula të cilat duhet të reagojnë me njëri-tjetrin. Nuk është e vështirë të mendoj se ky efekt çon në një rritje të normës reaksion kimik disa urdhra të madhësisë.

Kur një proces kimik standarde zhvillohet, ajo është shumë e rëndësishme, e cila është pjesë e molekulave të bashkëveprojmë do të përplasen me njëri-tjetrin. Ta themi thjesht, substanca e molekulës në kohën e përplasjes duhet të jenë të orientuara në mënyrë rigoroze në lidhje me njëri-tjetrin. Për shkak të faktit se është kryer me detyrim, atëherë të gjitha komponentët e përfshira janë të rregulluar në një vijë të caktuar, reagimi catalysis është përshpejtuar nga rreth tre urdhrat e një kthesë të tillë në vend aktiv i enzimës.

Nën multifunctionality në këtë rast bëhet fjalë për një pronë të të gjithë komponentëve të faqes aktive në të njëjtën kohë (ose rreptësisht të koordinuar) aktin në molekulën e "trajtuar" substancë. Ku një (molekulë), është jo vetëm e fiksuar në mënyrë të përshtatshme në hapësirë (shih. Më lart), por edhe në masë të madhe ndryshon karakteristikat e tij. E gjithë kjo së bashku çon në faktin se enzimë është duke u bërë shumë më e lehtë për të vepruar në substrate si të nevojshme.