Nivelet e organizimit strukturor të molekulës së proteinave: struktura sekondare e proteinës

Baza e strukturës së proteinave dhe proteinave është një zinxhir polipeptid, dhe molekula e proteinave mund të përbëhet nga një, dy ose më shumë zinxhirë. Sidoqoftë, vetitë fizike, biologjike dhe kimike të biopolimereve përcaktohen jo vetëm nga një strukturë kimike e zakonshme, e cila mund të jetë "e pakuptimtë", por edhe nga prania e niveleve të tjera të organizimit të molekulës së proteinave.

Struktura primare e proteinës përcaktohet nga përbërja sasiore dhe cilësore e aminoacideve. Lidhjet e peptideve janë baza e strukturës primare. Për herë të parë kjo hipotezë u shpreh në vitin 1888 nga A. Ya Danilevsky, dhe më vonë supozimet e tij u konfirmuan nga sinteza peptide, të cilën E. Fisher realizoi. Struktura e molekulës së proteinave u studiua në detaje nga A. Ya, Danilevsky dhe E. Fisher. Sipas kësaj teorie, molekulat e proteinave përbëhen nga një numër i madh i mbetjeve të aminoacideve, të cilat lidhen me lidhjet peptide. Molekula e proteinës mund të ketë një ose më shumë zinxhirë polipeptide.

Në studimin e strukturës primare të proteinave, përdoren agjentë kimikë dhe enzime proteolitike. Kështu, duke përdorur metodën Edman është shumë e përshtatshme për të identifikuar aminoacidet terminale.

Struktura sekondare e proteinës demonstron konfigurimin hapësinor të molekulës së proteinave. Ekzistojnë llojet e mëposhtme të strukturës sekondare: spirale alfa-spirale, beta-spirale, kolagjenit. Shkencëtarët kanë përcaktuar se alfa-helix është më karakteristike për strukturën e peptideve.

Struktura sekondare e proteinës stabilizohet nga lidhjet e hidrogjenit. Këto të fundit lindin midis atomeve të hidrogjenit të lidhur me atomin nitrogjen elektronik të një lidhje peptidi dhe atomi karbonil të oksigjenit të aminoacidës së katërt prej tij, dhe ato drejtohen përgjatë helixit. Llogaritjet e energjisë tregojnë se në polimerizimin e këtyre aminoacideve, spiralja e drejtë alfa, e cila është e pranishme në proteinat amtare, është më efektive.

Struktura dytësore e proteinave: Struktura beta-fish

Zinxhirët e polipeptidit në palosjet beta janë plotësisht të zgjatura. Beta folds janë formuar nga ndërveprimi i dy lidhjeve peptide. Kjo strukturë është karakteristike e proteinave fibrilare (keratin, fibroin, etj). Në veçanti, beta-keratin karakterizohet nga rregullimi paralel i zinxhirëve të polipeptideve, të cilat stabilizohen më tej nga lidhjet disulfide ndërkuinale. Në fibroinën e mëndafshit, zinxhirët polipeptid ngjitur janë antiparalelë.

Struktura sekondare e proteinave: spirale e kolagjenit

Formimi përbëhet nga tre zinxhirë spiralë të tropocollagen, e cila ka formën e një shufre. Zinxhirët spiralë janë të shtrembëruar dhe formojnë një super-mbështjellës. Helixhi stabilizohet nga lidhjet e hidrogjenit që lindin midis hidrogjenit të grupeve amino peptide të mbetjeve të aminoacideve të një zinxhiri dhe oksigjenit të grupit karbonil të mbetjeve të aminoacideve të zinxhirit tjetër. Struktura e paraqitur jep forcë dhe elasticitet të lartë të kolagjenit.

Struktura terciare e proteinës

Shumica e proteinave në shtetin amë kanë një strukturë shumë kompakte, e cila përcaktohet nga forma, madhësia dhe polariteti i radikalëve të aminoacideve, si dhe nga sekuenca e aminoacideve.

Ndërveprimet hidrofobike dhe jonogjenike, lidhjet e hidrogjenit, etj., Kanë një efekt të rëndësishëm në formimin e konformitetit amtare të proteinës ose strukturës terciare të tij.

Struktura kuaternare

Kjo lloj strukture e molekulave lind si rezultat i lidhjes së disa nën-njësive në një molekulë të vetme komplekse. Struktura e secilës nën-njësi përfshin strukturat primare, sekondare dhe terciare.