Denaturation protein

Simetri (strukturë) te zinxhirit te peptidit është rregulluar dhe është unik për çdo proteinave. Në kushte të veçanta ekziston një hendek numër i madh i obligacioneve të cilat stabilizuar strukturën hapësinore të molekulës përbërë. Si rezultat, hendeku plotësisht tërë molekula (ose një pjesë e konsiderueshme e tyre) merr formën e spirales të rastit. Ky proces quhet "denaturation". Ky ndryshim mund të shkaktojë ngrohjes nga gjashtëdhjetë deri në tetëdhjetë gradë. Në këtë mënyrë, secili molekulë, hendeku rezultuar mund të ndryshojnë në përshtatje nga ana tjetër.

Denaturation e proteinave mbahet nën efektin e ndonjë agjentë të aftë për shkatërrimin e lidhjeve jo kovalente. Ky proces mund të ndodhë në kushte alkaline ose acid, mbi sipërfaqen e seksionit faza, nën veprimin e disa komponimeve organike (fenolet, alkoolet dhe të tjerët). Proteina denaturation mund të shfaqet nën ndikimin e guanidinium klorid ose ure. agjentët në fjalë formojnë lidhje të dobët (hidrofobik, jonik, hidrogjenit) me karbonil ose amino grupet e shtyllës kurrizore peptide me një numër të grupeve të mbetjeve amino acide, e zëvendësuar e tyre në dispozicion protein bono hidrogjen brenda molekulave. Si rezultat, një ndryshim ndodh në strukturën sekondar dhe terciar.

Rezistencë ndaj agjenteve denatyrues varet kryesisht në prezencë në molekulën e komponimeve të proteinave të lidhjeve disulfide. inhibitor tripsine ka tre lidhje S - S. Në kushte të rikuperimin e denaturation proteine ndodh pa ndikimet tjera. Në qoftë se më pas vënë lidhjen në kushte ku oksidimi kryhet SH-grupet e cisteina dhe formimin e lidhjeve disulfide, simetri origjinal është restauruar. Prania e madje edhe një lidhje të vetme disulfide në mënyrë të konsiderueshme rrit stabilitetin e strukturës hapësinore.

denaturation proteina, zakonisht i shoqëruar nga një rënie në tretshmëria. Së bashku me këtë beftë shpesh forma. Kjo ndodh në formën e "proteinave pus." Në përqendrime të larta të komponimeve në zgjidhje ", koagulimit" i nënshtrohet tërë zgjidhje, si, për shembull, kjo ndodh kur valë vezë. Kur denaturation e proteinave humb aktivitetin e saj biologjik. Ky parim bazohet përdorimin e acidit fenik (fenol ujor zgjidhje) si një substancë antiseptike.

Paqëndrueshmëria e strukturës hapësinore, probabiliteti i lartë i dështimit nën ndikimin e agjentëve të ndryshëm është shumë e vështirë për të izoluar dhe hulumtim proteina. krijuar edhe disa probleme kur duke përdorur komponimet në mjekësi dhe industrinë.

Nëse denaturation proteina është kryer nga ekspozimi ndaj temperaturave të larta, ftohje ngadalshëm zhvillohet në kushte të caktuara procesin e renativatsii - rimëkëmbjen e amtare konformitetit të (origjinale). Ky fakt dëshmon se hedhjen e zinxhirit Peptidet është në përputhje me strukturën primare.

Formimi i amtare simetri (vendndodhja e burimit) është një proces spontan. Me fjalë të tjera, kjo marrëveshje korrespondon me sasinë minimale të energjisë së lirë të përfshira në një molekulë. Mund si rezultat të konkludohet që struktura hapësinor i komponimit është koduar në sekuencën amino acid në zinxhirët peptide. Kjo do të thotë se të gjitha polypeptides të bëjnë me ndërrimin e aminoacidet (për shembull, zinxhirët mioglobinovye peptide), do të marrë një simetri identike.

Proteinat mund të ketë dallime të rëndësishme në strukturën parësore, edhe në qoftë pak ose absolutisht identike në konformitetit.